Was Sind Proteine?
Eiweisse, in der Fachsprache Proteine genannt, sind organische Verbindungen, die wie Kohlenhydrate und Fette die Elemente Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O), zusätzlich aber noch Stickstoff (N) enthalten. In einigen Eiweissen kommt darüber hinaus noch Schwefel (S) vor. Die Eiweisse bestimmen in entscheidendem Masse die Funktion und Struktur des menschlichen Körpers. Sie sind daher nicht nur unentbehrlicher Baustoff der menschlichen Zellen, sie sind also auf unterschiedlichste Art und Weise an zahlreichen Stoffwechselvorgängen beteiligt.
Die Bausteine der Proteine sind die Aminosäuren. Nach der Anzahl der Aminosäuren, aus denen ein Eiweiss besteht, unterscheidet man Oligopeptide mit weniger als zehn Aminosäuren, Polypeptide, die sich aus 10-100 Aminosäuren zusammensetzen, und Proteine mit mehr als 100 Aminosäuren. Die Abfolge der Aminosäuren zur Herstellung der Eiweisse wird in der DNA gespeichert. Theoretisch können daher unendlich viele Proteine gebildet werden, da die Aminosäuren beliebig kombiniert und aneinander gereiht werden können. Der Mensch produziert hingegen „nur“ 30’000 Proteine, die eine Vielzahl an Funktionen im Körper ausüben.
Im menschlichen Organismus werden für die Proteinsynthese 20 verschiedene Aminosäuren benötigt. 9 davon sind essentiell. Essentielle Aminosäuren können vom Körper also nicht selbst hergestellt werden und müssen daher mit der Nahrung in ausreichender Menge zugeführt werden. Zu diesen 9 gehören auch die drei so genannten verzweigtkettigen Aminosäuren Valin, Leucin und Isoleucin. Diese verzweigtkettigen Amiosäuren werden auch BCAA’s genannt. Vier weitere Aminosäuren sind bedingt essentiell, d. h. sie können unter bestimmten Bedingungen (z. B. im Säuglingsalter, bei hoher körperlicher Belastung) nicht in ausreichender Menge vom Körper selbst hergestellt werden und werden dann also in solchen Situationen essentiell.
Essentielle Aminosäuren
- Valin
- Leucin
- Isoleucin
- Histidin
- Lysin
- Methionin
- Phenylalanin
- Threonin
- Tryptophan
Bedingt essentielle Aminosäuren
- Tyrosin
- Cystein
- Glutamin
- Arginin
Vorkommen der Proteine
Fleisch, Fisch, Milch und Milchprodukte sowie Eier sind Proteinquellen tierischen Ursprungs, Getreide- und Sojaprodukte, Hülsenfrüchte und Nüsse hingegen pflanzliche Quellen. Pflanzliche Proteinquellen liegen in Bezug auf den biologischen Wert (siehe unten) niedriger als tierische Eiweisse.
Verdauung, Aufnahme und Abbau der Proteine
Verdaut werden Proteine in der sauren Umgebung des Magens durch von der Magenwand gebildete Enzyme, welche dazu dienen, die Proteinketten in kürzere Ketten zu spalten. Die Magenenzyme werden im Dünndarm rasch inaktiviert und die schon gekürzten Proteinketten werden von den Enzymen der Bauchspeicheldrüse in einzelne Aminosäuren zerlegt. Am Schluss der Verdauung werden die Aminosäuren mit Hilfe von Transportern in der Darmwand in die Darmzellen aufgenommen, von wo aus sie ins Blut gelangen und schliesslich in die Leber. Die Aminosäuren können dort zu Proteine zusammengesetzt und wieder ins Blut abgegeben werden, um eine Verwendung durch andere Organe wie etwa der Muskulatur zu ermöglichen.
Körpereigene Proteine werden ständig auf- und abgebaut. Ammoniak entsteht, wenn Aminosäuren in den Zellen abgebaut werden. Dieser ist für den Körper giftig und muss deshalb wieder entfernt werden. Daher wird der anfallende Ammoniak mit grossem Energieaufwand in Harnstoff umgewandelt und via Niere mit dem Urin ausgeschieden. Harnstoff ist also im Gegensatz zu Ammoniak relativ ungiftig und sehr gut wasserlöslich und deshalb leistet sich der Organismus einen derart verschwenderischen Harnstoffzyklus.
Erhöht sich die Proteinzufuhr, wird mehr Harnstoff gebildet, der wegen seiner guten Wasserlöslichkeit eine Menge Wasser an sich bindet. Man verliert deshalb mit einer grösseren Menge an Harnstoff auch mehr Flüssigkeit. Ernährt man sich proteinreich und nimmt nicht genügend Flüssigkeit auf, werden die Nieren also unnötigerweise belastet.
Funktionen der Proteine im Körper
Eiweisse kommen im menschlichen Organismus vor als Bestandteil von:
- Hormonen (Peptid- oder Proteohormone)
- Enzymen
- Membranproteinen der Zellwand (z.B. Rezeptoren oder Transportproteine)
- Stütz- und Gerüsteiweissen (z.B. Kollagen, Keratin oder Elastin)
- Kontraktilen Proteinen (z.B. Aktin- und Myosinfilamente als kontraktile Elemente des Muskels)
- Plasmaeiweissen (z.B. Albumin)
- Transporteiweissen (z.B. Hämoglobin, Myoglobein und bestimmte Plasmaproteine)
- Blutgerinnungsfaktoren
- Antikörpern
- Bei der Energieversorgung nur Reservefunktion
Bei der Energieversorgung hat Eiweiss nur in Ausnahmefällen eine Bedeutung (z. B. bei sehr niedriger Energiezufuhr oder unter mehrstündiger Ausdauerbelastung).
Eiweisse haben den gleichen Energiewert wie Kohlenhydrate (17 kJ/g (= 4 kcal/g)) und liegen deutlich unter dem von Fetten (39 kJ/g (=9 kcal/g)).
Täglicher Bedarf an Proteine
Der Bedarf an Proteine bei Sportler/innen sowohl im Kraft- wie auch im Ausdauersportbereich ist höher, etwa 1.2-1,8 g/kg Körpergewicht täglich. Ist der Bedarf gedeckt, bringt eine noch höhere Proteinzufuhr keine Vorteile mit sich. Jedoch kann mit einem optimalen Einnahmetiming die Proteinsyntheserate maximiert werden, was sich daher positiv auf die Adaptation an Trainingsreize auswirkt (z. B. Aufbau von Muskelmasse).
Qualität der Proteine
Glauben wir den Empfehlungen der meisten Hersteller von Proteinsupplementen, so fällt so ziemlich alles in die Kategorie „hochwertiges Protein“. Dem ist objektiv gesehen leider nicht so.
In Bezug auf die Wertigkeit verschiedener Proteinquellen existieren mehrere „Scores“, welche in der Praxis verwendet werden. Neben der veralteten (und häufig undefinierten) „Biologischen Wertigkeit“ trifft dies vor allem auf den „Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score” (PDCAAS) zu, welcher jedoch gemäss den Empfehlungen der “Food and Agriculture Organization of the United Nations“ (FAO) und der „World Health Organization“ (WHO) konsequent durch den „Digestible indispensable amino acid score” (DIAAS) ersetzt werden sollte.
Dieser ist definiert als: DIAAS (%) = 100 x [(Menge in mg einer verdaulichen unverzichtbaren Aminosäure in 1 g des Nahrungsproteins) / (Menge in mg derselben verdaulichen unverzichtbaren Aminosäure in 1 g des Referenzproteins)], wobei sich die Verdaulichkeit auf die Verdaulichkeit im Dünndarm bezieht (genauste Bewertung der Verdaulichkeit). Der DIAAS bewertet somit die Fähigkeit eines Proteins, die Bedürfnisse des menschlichen Stoffwechsels abzudecken.
Vereinfacht lässt sich bezüglich des DIAAS Folgendes festhalten:
- Die Qualität einer Proteinquelle entspricht im Endeffekt “der Lieferung” der unverzichtbaren Aminosäuren an den Körper.
- Die Qualität der Proteinquelle setzt sich aus der biologischen Verfügbarkeit, dem Aminosäurenprofil (Verteilung) und der Menge an unverzichtbaren Aminosäuren zusammen.
- DIAAS können über 100% liegen. Milchprotein (Gesamtfraktion) besitzt einen DIAAS von 122%.
- Qualitativ minderwertige Nahrungsmittel erreichen dank der Anreicherung durch hochwertige Proteinquellen oder allenfalls freie Aminosäuren höhere DIAAS als im unangereicherten Zustand und können so optimiert werden.
Was bedeutet das nun in Bezug auf Supplemente?
Nun, klar ist auf jeden Fall, dass viele als „hochwertig“ angepriesene Proteinsupplemente (z.B. reine Pflanzenproteine ohne Zusatz von essenziellen Aminosäuren; Kollagenhydrolisate, etc.) in Bezug auf den menschlichen Stoffwechsel nicht optimal sind. Zudem können wir festhalten, dass Proteinsupplemente auf der Basis von Milchproteinen hohe DIAAS aufweisen und somit also hochwertig sind. Gehen wir jedoch mit den wissenschaftlichen Analysen noch einen Schritt weiter und betrachten die direkten Auswirkungen der Zufuhr von Proteinquellen auf die Proteinsynthese und den Proteinabbau, können wir den Nutzen von Supplementen weiter spezifizieren.
Fehlversorgung an Proteine
Ist die Eiweissversorgung unzureichend, lässt zunächst körperliche und geistige Leistungsfähigkeit nach. Weiterhin kommt es zu einer Beeinträchtigung der Fruchtbarkeit und des Immunsystems, was eine erhöhte Anfälligkeit gegenüber Infektionskrankheiten zur Folge hat. Auch eine Beschleunigung von Alterungsprozessen im Körper kann im Rahmen eines Proteinmangels auftreten. Bei massivem Eiweissmangel kann es zu ausgeprägten Ödemen, also Flüssigkeitseinlagerungen im Gewebe, kommen.
Ein sehr hohes Proteinangebot (>2,0 g / kg KG täglich) führt über die erhöhte Harnstoffbildung zu einer zunehmenden Anforderung an Nieren und Leber. Bei gesunden Organen stellt dies jedoch kein Problem dar.
Proteinbilanz
Alle Gewebe unseres Körpers bestehen zu einem grossen Teil aus Proteine (Eiweiss). Dieses (und somit auch unsere Gewebe, wie z.B. die Muskulatur, die Haut, die Haare, das Bindegewebe, etc.) unterliegt permanent Auf- und Abbauprozessen, sodass unser Körper unaufhörlich mit frischen Baustoffen versorgt werden muss. Die für den Gewebsaufbau notwendigen Baustoffe heissen Aminosäuren, welche unser Körper bei der Verdauung aus Nahrungsproteinen gewinnt. Durch den Verzehr von Nahrungsproteinen liefern wir unserem Körper also im Wesentlichen die für den Gewebsaufbau notwendigen Bausteine.
Das Verhältnis zwischen dem Auf- und Abbau der Körperproteine nennt man Proteinbilanz. Änderungen im Proteinauf- und Abbau werden sowohl durch Training, als auch durch die Ernährung ausgelöst. Diese Änderungen führen dazu, dass die Proteinbilanz in Abhängigkeit der Trainings- und/oder Ernährungsmassnahmen innert kürzester Frist erhöht oder reduziert wird und Sie im Endeffekt netto Proteinmasse auf- (positive Proteinbilanz) oder abbauen (negative Proteinbilanz). Beispielsweise führt Krafttraining ohne Nahrungszufuhr zwar zu einer Steigerung der Proteinsynthese (des Proteinaufbaus), aufgrund des gleichzeitig erhöhten Proteinabbaus aber zu einer negativen Proteinbilanz (also netto zu einem Abbau von Körperprotein).
Wie beeinflusst Nahrungsprotein die Proteinbilanz?
Obiges Beispiel zeigt, dass, auch wenn ein spezifischer Trainingsreiz die Proteinsynthese erhöht, dies in Abwesenheit von Nahrungsproteinen nicht in einer akut positiven Proteinbilanz resultiert und so zum Aufbau von Muskelmasse führt.
Ergänzen Sie das Krafttraining jedoch mit der Einnahme qualitativ hochwertiger Nahrungsproteine in der notwendigen Menge, führt dies rasch zu einer positiven Proteinbilanz. Der Grund dafür ist, dass das zusätzlich zugeführte Nahrungsprotein die Proteinsynthese weiter ankurbelt und diese schlussendlich den Proteinabbau überwiegt. Der Körper häuft in der Folge unter dem Strich kleinste Proteinmengen an. Die Summe dieser mengenmässig extrem kleinen „Proteinaufbauüberschüsse“ führt langfristig zu messbar mehr Muskelmasse.
Was ist verantwortlich für die Steigerung der Proteinsynthese?
Verantwortlich für die Steigerung der Proteinsynthese durch Nahrungsproteine sind bestimmte (essenzielle) Aminosäuren. Da verschiedene Proteinquellen diese Aminosäuren in unterschiedlicher Menge und auch in unterschiedlicher Zusammensetzung beinhalten, beeinflussen verschiedene Proteinquellen die Muskelproteinsynthese unterschiedlich stark. Dazu aber mehr in einem weiteren Beitrag.
Zentral bei der Erhöhung der Proteinbilanz ist neben der Proteinquelle auch die Menge des zugeführten Nahrungsproteins. Da die Muskelproteinsynthese nicht beliebig gesteigert werden kann und gleichzeitig zu hohe Gesamtproteinmengen den Proteinabbau ankurbeln, sind daher der wirkungsvollen Proteinzufuhr biologische Obergrenzen gesetzt. Es macht also keinen Sinn, zur Steigerung der Muskelproteinsynthese zu kleine oder übermässig hohe Proteinmengen zu zuführen.
Proteinzufuhr während des Tages
Eine ergänzende Proteinzufuhr während des Tages (z.B. bei erhöhtem Proteinbedarf aufgrund körperlicher Aktivität oder bei „unausgewogenen“ Ernährungsformen) zielt also auf den Erhalt der Muskelmasse ab, indem die gesteigerte Proteinsynthese den „natürlichen“ Proteinabbau ausgleicht. Zentral ist hier, dass zur maximalen Steigerung der Muskelproteinsynthese bereits knapp 10 g essenzielle Aminosäuren ausreichen, der Proteinabbau aber bei Proteinportionen > 20-25 g/Portion ansteigt.
Deshalb sollten Sie darauf achten, möglichst „hochdosierte“ Proteinquellen zu sich zunehmen, welche einen möglichst hohen Anteil an essenziellen Aminosäuren aufweisen. Somit macht es wenig Sinn, Proteinsupplemente zu konsumieren, welche pro Portion zwar die Proteinsynthese maximal steigern, basierend auf der hohen Gesamtproteinmenge (beispielsweise 40 g pro Portion) aber auch den Proteinabbau unnötig ankurbeln.
Proteinquellen vs. Proteinsyntheserate
In einer aufschlussreichen Studie haben Tang et al. (2009) die Effekte von Molkenprotein, Sojaprotein und Casein in Bezug auf die Verdauungsgeschwindigkeit (dargestellt als Blutkonzentrationen z.B. der essenziellen Aminosäuren in Abhängigkeit der Zeit nach der Proteineinnahme), die Plasma-Insulinkonzentration und die gemischte Muskelproteinsyntheserate untersucht. Zu diesem Zweck rekrutierten sie 18 junge, gesunde und an Muskeltraining gewöhnte Männer, welche erholt an drei verschiedenen Tagen mit ausreichend Pause dazwischen einbeinig die beiden Übungen Kniestrecken und Beinpresse bis zum Muskelversagen („intensiv“) ausführten (das ruhende Bein diente als interne Kontrolle). Alle Studienteilnehmer konsumierten in zufälliger Reihenfolge unmittelbar nach dem Muskeltraining entweder Molkenprotein, Sojaprotein oder Casein, wobei alle Proteinportionen rund 10 g essenzielle Aminosäuren (EAS) beinhalteten.
3 Stunden nach der Proteinzufuhr entnahmen die Forscher beiden Oberschenkeln mit Hilfe von Biopsienadeln je eine Muskelgewebeprobe und bestimmten die gemischte Muskelproteinsyntheserate. Zusätzlich entnahmen sie allen Studienteilnehmern 30, 60, 90, 120 und 180 min nach der Proteinzufuhr Blutproben und untersuchten das Blut auf die Konzentration der essenziellen Aminosäuren, Insulin L-Phenylalanin und L-Leucin.
Aminosäurenprofile der zugeführten Proteindrinks (Protein aufgelöst in Wasser):
|
|
Protein Drink |
|
| Molke |
Casein |
Soja |
| Alanine, g |
1.1 |
0.6 |
1.0 |
| Arginine, g |
0.6 |
0.8 |
1.7 |
| Aspartic acid, g |
2.2 |
1.4 |
2.6 |
| Cystine, g |
0.4 |
0.1 |
0.3 |
| Glutamic acid, g |
3.6 |
4.4 |
4.3 |
| Glycine, g |
0.4 |
0.5 |
0.9 |
| Histidine, g |
0.4 |
0.6 |
0.6 |
| Isoleucine, g |
1.4 |
1.2 |
1.1 |
| Leucine, g |
2.3 |
1.8 |
1.8 |
| Lysine, g |
1.9 |
1.6 |
1.4 |
| Methionine, g |
0.5 |
0.5 |
0.3 |
| Phenylalanine, g |
0.7 |
1.0 |
1.2 |
| Proline, g |
1.4 |
2.2 |
1.2 |
| Serine, g |
1.1 |
1.2 |
1.2 |
| Threonine, g |
1.0 |
0.9 |
0.8 |
| Tryptophan, g |
0.3 |
0.2 |
0.2 |
| Tyrosine, g |
0.7 |
1.2 |
0.8 |
| Valine, g |
1.0 |
1.4 |
1.1 |
| Total, g |
21.4 |
21.9 |
22.2 |
| Essenzielle Aminosäuren, g |
10.0 |
10.1 |
10.1 |
|
|
|
|
|
Die Analysen zeigten klare Unterschiede zwischen den verschiedenen Proteinquellen.
Blutkonzentrationen („Verdauungsgeschwindigkeit“)
Während Molkenprotein bereits 30 min nach dem Konsum nahezu zu einer Verdoppelung der EAS-Konzentration führte und Sojaprotein in derselben Zeit die EAS-Konzentration im Blut auf das knapp 1.5-Fache steigerte, stieg die EAS-Blutkonzentration bei Casein nur um etwa 50% an. Nach 3 Stunden näherte sich die EAS-Konzentration bei allen Proteinquellen wieder dem Ausgangswert an, während Casein zu einem weniger abrupten Abfall als Molkenprotein und Sojaprotein führte. In Bezug auf die L-Leucin-Konzentration führte Molkenprotein zu einem nahezu 3 mal so hohen Konzentrationsanstieg (gemessen als Fläche unter der Kurve) wie Casein und zu einem etwa doppelt so hohen Anstieg wie Sojaprotein. In Bezug auf die Blut-Insulinkonzentration wurde festgestellt, Molkenprotein die Insulinkonzentration am stärksten steigerte, knapp gefolgt von Sojaprotein. Im Gegensatz dazu veränderte sich die Blut-Insulinkonzentration nach Casein nicht.
Muskelproteinsyntheserate
Die Einnahme von Molkenprotein und Soja führte sowohl in Ruhe (untrainiertes Bein), als auch nach dem Training zu einem stärkeren Anstieg der Muskelproteinsyntheserate als Casein. Zusätzlich war der Anstieg nach dem Training bei Molkenprotein grösser als bei Soja.
Zusammenfassend lassen sich folgende Punkte über Proteine festhalten
- Molkenprotein führt nach dem Training zugeführt zu einem stärkeren Anstieg der Aminosäuren- und Insulinkonzentration im Blut als Sojaprotein und Sojaprotein wiederum als Casein (Molke > Soja > Casein).
- Molkenprotein steigert die Muskelproteinsyntheserate stärker als Sojaprotein und dieses wiederum stärker als Casein.
- Die „Verdauungsgeschwindigkeit“ bestimmt massgeblich die Steigerung der Muskelproteinsyntheserate (je schneller und höher der Anstieg, desto höher die Steigerung der Muskelproteinsyntheserate).
- Wenn dieselbe Menge an EAS verabreicht wird (rund 10 g), steigert die Proteinquelle mit dem höheren L-Leucingehalt die Muskelproteinsynthese am meisten.
Was bedeutet das für die Praxis?
Trinken Sie nach dem Training etwa 20 g Molkenprotein.
Konsumieren Sie nach Ihrem Muskeltraining kein Casein. Verzichten Sie also auf milchbasierte (unter Umständen massiv gezuckerte) UHT-Fertigshakes. Rühren Sie Ihr Molkenproteinpulver mit Wasser an oder trinken Sie einen wasserbasierten Whey-Drink. Casein ist daher eher für die Proteinversorgung vor dem Schlafengehen geeignet.
Wenn Sie kein Molkenprotein zuführen können oder wollen, ergänzen Sie daher Ihren Sojaproteinshake mit L-Leucin oder BCAA’s.
